The insoluble of protein was caused by the hydrophobic interaction and disulfide bond.
蛋白质的不溶性主要是由疏水作用和二硫键共同导致的。
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Influence of Intramolecular Disulfide Bond on Fusion Core Structure of Envelope Protein of HERV
分子内二硫键对HERV囊膜蛋白融合核心结构的影响
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Its structure contains rich arginine, disulfide bond and conserved cysteine residues.
其结构富含精氨酸,并含有二硫键连接和位置保守的半胱氨酸残基。
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二硫键的正确配对是富含二硫键多肽合成的关键,本文综述了含两对二硫键以上的多肽二硫键的形成策略、优化方法、以及二硫键配对方式的测定方法。
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在挤压过程中,疏水相互作用、二硫键、疏水键与二硫键的交互作用以及氢键是维持纤维化大豆蛋白结构的主要构象力。
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综述了目前多肽合成领域构建2~3个二硫键的策略和对二硫键排列方式给予定位的方法。
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在蛋白质中两个半胱氨酸残基的两个巯基之间形成的共价键。
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在人IB型磷脂酶A2的所有二硫键中,11-77二硫键暴露在分子的表面,最先被还原。
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巯基还原剂&二巯基苏糖醇(DTT)显著抑制As2O3诱导的ΔΨm下降。
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